고급영양학- 단백질 첫번째

1. 단백질의 분류

단백질은 탄수화물, 지질을 구성하는 탄소, 수소, 산소 외에 질소를 함유합니다. 단백질을 구성하는 기본단위는 아미노산입니다. 단백질은 구성성분, 영양적 기능, 생리적 기능에 따라 분류할 수 있습니다.

1) 화학적 분류

일반적으로 단백질은 단백질 부분에 결합된 비단백질성분에 따라 단순단백질, 복합단백질 및 유도단백질로 분류됩니다.

(1) 단순단백질

단순단백질은 순수하게 아미노산으로만 이뤄져서 가수분해에 의해 단순 아미노산을 생성합니다. 알부민, 글로불린, 글루텔린, 프롤라민, 알부미노이드, 프로타민이 있습니다.

단순단백질은 녹는 성질에 따라 구분하게되는데 물, 염기, 70% 알코올에 녹기도 하고, 불용성을 갖기도 합니다.

 

(2) 복합단백질

복합단백질은 단순단백질에 단백질 이외에 물질이 결합된 것으로 가수분해에 의해 아미노산과 그 외의 물질을 생성합니다.

(3) 유도단백질

유도단백질은 단순단백질 또는 복합단백질이 산, 알칼리, 효소의 작용이나 가열에 의해 변성된 것을 말하며, 변화 정도에 따라 제1차 유도단백질과 제2차 유도단백질로 나뉜다.

 

2) 영양적 분류

영양적 분류는 오스본과 멘델이 동물의 성장실험으로 밝혀낸 것을 토대로 단백질의 질에 따라 분류한 것으로 완전단백질, 부분적 불완전단백질, 불완전단백질로 나뉩니다.

 

(1) 완전단백질_생명유지, 성장

완전단백질은 모든 필수아미노산을 충분히 함유하고 있어 체내 단백질 합성에 적합한 비율로 조성된 단백질을 말한다. 동물의 정상적인 성장을 돕고 체중을 증가시키며 생리적 기능을 도우므로 생물가가 높다 젤라틴을 제외한 모든 동물성 단백질이 이에 해당한다. 식물성의 대두단백질은 동물성 단백질보다 시스테인 함량이 적지만 체내에 필요한 양을 충분히 제공하는 완전단백질로 대두의 글리시닌이 이에 해당한다.

 

(2) 부분적 불완전단백질_생명유지

부분적 불완전단백질은 1개 혹은 그 이상의 필수아미노산이 부족하여 체내 필요량을 충분히 제공하지 못하는 단백질입니다.

성장을 돕지는 못하지만 체중을 유지시키는 작용을 하고 있습니다. 대두 단백질을 제외한 식물성 단백질이 부분적 불완전단백질입니다.

이에 해당하는 단백질에는 밀의 글리아딘, 보리의 호르데인, 귀리의 프롤라민이 있습니다. 부족한 아미노산이 풍부한 다른 단백질의 섭취로 보충이 가능합니다.

(3) 불완전단백질_성장지연

불완전단백질은 필수아미노산이 1개 이상 결핍된 단백질입니다. 단백질 급원으로 이것만을 섭취하였을 때 성장이 지연되고 근육 소모로 체중이 감소하며, 이 상태가 장기간 지속되면 사망에 이르게 됩니다. 이에 해당하는 단백질에는 젤라틴과 옥수수의 제인이 있습니다.

그러나 불완전단백질에 다른 단백 질의 보충해 줌으로써 단백질의 이용 효과를 높일 수 있습니다.

 

3) 생리적 기능에 따른 분류

-효소단백질 => 소화효소(펩신, 트립신, 리파아제, 펩티다아제) 대사효소(포도당 인산화효소, 아미노기 전이효소)

-운반단백질 => 지단백질(지질운반), 헤모글로빈(산소운반), 세포막단백질(영양소운반)

-구조단백질 => 콜라겐(결합조직), 케라틴(머리카락), 엘라스틴(인대)

-방어단백질 => 면역글로불린, 항체(면역작용), 피브리노겐(혈액응고)

-운동단백질 => 액틴, 미오신(수축운동)

-조절단백질 => 호르몬(인슐린, 성장호르몬, 글루카곤)

-영양단백질 => 우유(카세인), 달걀(알부민), 철저장단백질(페리틴)

 

2. 단백질의 구성단위

구성하는 단위에 대해서 알아볼 차례입니다. 조금 어려울 수 있겠습니다!

1) 아미노산의 구조

포도당이 탄수화물의 기본단위인 것처럼 아미노산은 단백질을 구성하는 기본단위로 탄소, 수소, 산소, 질소로 구성됩니다.

프롤린을 제외한 모든 아미노산은 공통적인 구조를 가지고 있습니다. 공통적인 구조로 알파-탄소에 아미노기와 카르복실기가 결합되어 있으며, 여기에 수소원자와 곁가지 R부분이 결합되어 있습니다.

아미노산은 곁가지 R부분에 따라 모양, 크기, 성분, 전하, PH가 달라서 20여 개의 아미노산이 존재합니다.

이들 아미노산이 펩티드결합이라는 독특한 구조로 연결되어 인체와 동식물 내에 필요한 수만 가지의 단백질을 만듭니다.

체내에서 발견되는 아미노산은 프롤린을 제외하곤 알파-아미노산이며, 모두 L-형으로 존재합니다.

 

2) 아미노산의 종류

(1) 화학적분류

(2) 체내합성 유무에 따른 분류

 

3. 단백질의 구조

1) 펩티드 결합

단백질은 매우 거대한 분자입니다. 연결된 아미노산 사슬이 접히고, 뒤틀리고, 감기면서 독특한 형태를 이루며, 구성하는 아미노산의 종류와 결합 순서에 따라 무한하게 다양한 단백질이 체내에서 합성되므로 단백질은 탄수화물이나 지방보다도 종류가 더 다양합니다,.

수백 수천 개의 아미노산이 펩티드 결합으로 연결되어 단백질을 형성합니다. 펩티드 결합이란 한 아미노산의 카르복실 기와 다른 아미노산 아미노기가 물 한분자를 떼어내고 결합한 형태를 말합니다.

 

2) 단백질의 구조

고유의 유전 정보에 따라 수많은 아미노산이 펩티드 결합으로 연결되어 특정한 서열을 갖는 사슬 구조를 단백질의 1차 구조라고 하며, 폴리펩티드 사슬 내에 또는 사슬 간에 수소결합이나 이황화결합에 의해 알파-나선구조와 베타-병풍구조를 형성하는 것을 단백질의 2차 구조라고 한다. 단백질의 3차 구조는 곁가지 R기 사이에 약한 결합이나 R기와 주변 액체 환경 간에 약한 상호작용에 의해 형성된 3차원적 입체 구조로 섬유형 단백질과 구형 단백질 구조가 있습니다. 섬유형 단백질은 세포와 조직의 기본구조를 이루는 불용성 단백질로 근육 단백질인 미오신, 결체조직의 콜라겐 등이 있으며, 구형 단백질로는 비교적 물에 잘 녹는 혈장 단백질인 알부민 외에 미오글로빈, 각종 효소 등이 있다. 단백질의 4차 구조는 3차 구조의 폴리펩티드가 2개 또는 여러 개가 중합되어 이룬 것으로 특정 기능을 수행합니다. 4개의 폴리펩티드사슬로 이루어진 헤모글로빈이 이에 해당합니다.